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Enzimas: conceptos básicos y cinéticos
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ENZIMAS
CATALIZADOR BIOLÓGICO
S + E ES E + P
S= SustratoP= ProductoES= Complejo enzima-sustrato
• Poder catalítico
• Especificidad
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Abbreviations: OMP, orotidine monophosphate; AMP, adenosine monophosphate.Source: After A. Radzicka and R. Wofenden. Science 267 (1995):90-93
7.7 × 1061 × 1061.3 × 10-15 secondsCarbonic anhydrase
1.9 × 106502.6 × 10-57.4 hoursChorismate mutase
1.0 × 1094,3004.3 × 10-61.9 daysTriose phosphate isomerase
3.9 × 101166,0001.7 × 10-77 weeksKetosteroid isomerase
1.9 × 10115783.0 × 10-97.3 yearsCarboxypeptidase A
6.0 × 1012601.0 × 10-1169,000 yearsAMP nucleosidase
5.6 × 1014951.7 × 10-13130,000 yearsStaphylococcal nuclease
1.4 × 1017392.8 × 10-1678,000,000 yearsOMP decarboxylase
Rate enhancement (kcat/kun)
Catalyzed rate (kcat, s-1)Uncatalyzed rate (kun, s
-1)Nonenzymatic half-lifeEnzyme
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1. Anhidrasa carbónicaTransporte de CO2
- 14% es transportada unida a la Hemoglobina
- Como bicarbonato (HCO3-) en la sangre.
A pesar que está reacción ocurre a velocidad razonable en ausencia de catálisis, existe la enzima anhidrasa carbónica que cataliza este proceso.
La enzima es requerida ya que la hidratación de CO2 y deshidratación de HCO3-, está asociada a procesos rápidos. Particularmente de transporte, donde el HCO3-debe deshidratada en el pulmón. CO2 debe ser convertido en HCO3- para la generación del humor acuoso y de otras secreciones. CO2 y HCO3- son sustratos y productos de varias enzimas.
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2.Enzimas proteolíticas
Tripsina (enzima digestiva)
Trombina (coagulación sanguinea)
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La especificidad de una enzima se debe a la precisa interacción
del sustrato con la enzima. Esta precisión es el resultado de la
intrincada estructura tridimensional de la enzima (proteína).
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Clasificación
Aminoacyl-tRNA synthetaseLigation of two substrates at the expense of ATP hydrolysis
6. Ligases
Triose phosphate isomeraseIsomerization (intramolecular group transfer)
5. Isomerases
FumaraseAddition or removal of groups to form double bonds
4. Lyases
ChymotrypsinHydrolysis reactions (transfer of functional groups to water)
3. Hydrolases
Nucleoside monophosphatekinase (NMP kinase)
Group transfer2. Transferases
Lactate dehydrogenaseOxidation-reduction1. Oxidoreductases
ExampleType of reactionClass
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Enzimas
Sitio activo: lugar en la enzima donde ocurre la catálisis.
E-S
SITIO ACTIVO
- PUENTES DE H- INTERACCIONES IÓNICAS- ENLACES COVALENTES
• Sitio catalítico
• Sitio de Unión
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Cofactores
Propionyl CoA carboxylaseK+
Superoxide dismutaseMn2+
Glutathione peroxidaseSe
Nitrate reductaseMo
UreaseNi2+
HexokinaseMg2+
EcoRVMg2+
CarboxypeptidaseZn2+
Carbonic anhydraseZn2+
Metal
Thymidylate synthaseTetrahydrofolate
Methylmalonyl mutase-Deoxyadenosyl cobalamin
Pyruvate carboxylaseBiotin
Acetyl CoA carboxylaseCoenzyme A (CoA)
Glycogen phosphorylasePyridoxal phosphate
Lactate dehydrogenaseNicotinamide adenine dinucleotide
Monoamine oxidaseFlavin adenine nucleotide
Pyruvate dehydrogenaseThiamine pyrophosphate
Coenzyme
EnzymeCofactor
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COFACTORES
1.- GRUPOS PROSTÉTICOS:i.- Están fuertemente unidos a la Eii.- Forman parte del sitio activo.
2.- COENZIMAS.i.- Pequeñas moléculas orgánicas consideradas co-sustratos que no están permanentemente unidas al sitio activo. Muchas derivan de vitaminas.ii.- Debe reaccionar con la E.iii.- Debe unirse al sitio activo.iv.- Cambia químicamente y se separa del sitio activo.
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Vitaminas
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Sustratos Productos
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"I think that enzymes are molecules that are complementary in structure to the activated complexes of the reactions that they catalyze, that is, to the molecular configuration that is intermediate between the reacting substances and the products of reaction for these catalyzed processes. The attraction of the enzyme molecule for the activated complex would thus lead to a decrease in its energy and hence to a decrease in the energy of activation of the reaction and to an increase in the rate of reaction.“
- Linus Pauling Nature 161(1948):707
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Formación complejo enzima-sustrato
Grupos catalíticos
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Puentes de H, refuerza la especificidad
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Modelos del complejo Enzima-sustrato
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Nociones de Cinética Química(Recordatorio)
B
A
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Cinética Enzimática
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Estado Estacionario
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Ecuación de Michaelis-Menten
Tiene unidades de concentración
KM es una importante característica de la interacción E-S y es independiente de las concentraciones de enzima y sustrato
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[S] = KM, entonces V0 = Vmax/2
[S] > > KM, entonces V0 = Vmax
[S] < < KM, entonces V0 = (Vmax/ KM) [S]
Por lo tanto, la KM es igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de su velocidad máxima.
O dicho de otra forma, la concentración de sustrato a la que la mitad de los sitios activos de la Enz están ocupados.
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300ATP0.4tRNA3ArginineArginine-tRNA synthetase60ATP
1000HCO3-
400PyruvatePyruvate carboxylase50BenzylpenicillinPenicillinase
8000CO2Carbonic anhydrase5000ThreonineThreonine deaminase4000Lactoseβ-Galactosidase
6Hexa-N-acetylglucosamineLysozyme5000Acetyl-l-tryptophanamideChymotrypsin
KM(µM)SubstrateEnzyme
KM para algunas Enz y sustratos
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Resumen
Representación de la Ecuación de Michaelis-Menten
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Linearización de la Ecuación de Michaelis-Menten
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Significados de la KM
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Significados de Vmax y de k2 (kcat)
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Ejemplo:
Una solución 10-6 M de anhidrasa carbónica cataliza la formación de 0,6 M H2CO3 por segundo cuando está saturada con sustrato. Por lo tanto, k2 es 6 x 105 s-1. Este número de recambio es uno de los mas grandes conocidos. Cada reacción catalizada toma lugar en un tiempo igual a 1/k2, lo cual es 1.7 µs
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Eficiencia Catalítica (kcat/KM)
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Eficiencia Catalítica (kcat/KM)
kcat/KM está determinada por la velocidad de formación del complejo ES.
Límite de k1 está dada por la difusión (108 y 109 s-1M-1)
7 × 109Superoxide dismutase
1 × 108β-Lactamase
2.4 × 108Triose phosphate isomerase
1.6 × 108Fumarase
2.8 × 108Crotonase
4 × 107Catalase
8.3 × 107Carbonic anhydrase
1.6 × 108Acetylcholinesterase
kcat/KM (s-1M-1)Enzyme
Source: After A. Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding (W. H. Freeman and Company, 1999), Table 4.5.
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• Complejos multienzimáticos
• Proteínas andamio (scafolding)
• Microdominios de membrana
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Sustratos Múltiples
• Desplazamiento secuencial.
• Doble desplazamiento (Ping-Pong).
Lactato deshidrogenasa
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Enzimas Alostéricas
Enzimas que no responden a la cinética de Michaelis-Menten.
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Efecto Temperatura y pH
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Inhibición Enzimática
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Inhibición Reversible Competitiva
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Inhibición Reversible Competitiva
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Inhibición Reversible No Competitiva
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Inhibición Reversible No Competitiva
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Análisis de las Inhibiciones
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Mecanismos moleculares de la regulación enzimática
1.
2.
3.4.
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1. Isoenzimas
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2. Vida Media y disponibilidad de la Enzima
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3. Control Alostérico
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4. Modificación covalente
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Regulación de Rutas Metabólicas
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Enzimas AlostéricasAspartato Transcarbamoilasa
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Aspartato Transcarbamoilasa
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Unión cooperativa de Oxígeno a la Hemoglobina.
Proteína Alostéricas
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Grupo prostético Hem de la Hemoglobina.
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Grupo prostético Hem de la Hemoglobina.
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Estructura de la Hemoglobina y transición estado T a R.
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Efecto de 2,3-Bifosfoglicerato
Estado T
Hemoglobina fetal
Cadena γ
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Efecto del pH y CO2 en la liberación de Oxígeno: Efecto Bohr
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Efecto del pH y CO2 en la liberación de Oxígeno: Efecto Bohr
Estabiliza la estructura de la deoxihemoglobina, favoreciendo la liberación de O2