L2 Prokaryote vs Eukaryote Cells 

Prokaryotic Cells: (pro: before, karyon: nucleus) are cells in which the double stranded DNA lies free within the cell (in an area ‐ the nucleoid) 

Ribosomes can attach directly to mRNA, even while being synthesised in the cytoplasm 

Eukaryotic Cells: (eu: proper, karyon: nucleus) are more complex cells that arose from, bacterial ancestors. DNA is enclosed within a nucleus   

Prokaryotic Cells  Have a smaller in simpler structure that eukaryotes 

  Prokaryotes are the smallest cellular like on earth 

and differ structurally and functionally from eukaryotes. 

They are Earth's first inhabitants (dating back ~3.6 billion years), thus have evolved with high diversity, and have adapted to almost every climate 

CYANOBACTERIA (photosynthetic) produces O2 for the previously oxygen less atmosphere (The Great Oxygenation Event) 

► Caused the extinction of many anaerobic organisms 

► The first billions of years saw no change ‐> O2 bound to iron 

► O2 was split by the radiation of the sun ‐> created the ozone layer 

Produce resting spores that can lay dormant for >250 million years 

Split every 20 mins (BINARY FISSION)  

  

Three Domains of Life  The bacteria  

The Archaea 

The Eukarya   

Archaea (very old life forms) 

Morphologically identical to bacteria (no internal compartments 

Over half of Archaean genes were new to science ► Discovered by the testing of nucleic acid 

Biochemically, Archaea are nearly as different from bacteria as they are from Eukarya 

► Making them a separate domain ► Archaean transcription & translation are 

more similar to Eukaryotes  

Lack a peptidoglycan wall 

Most were believed to be EXTREMOPHILES ‐ found in extreme environments 

None have been found to produce resting spores 

No clear examples of Archaean pathogens known   

Comparison of Structural + Biochemical Features 

Feature  Bacteria  Archaea  Eukarya 

Membrane‐bound nucleus 

absent  absent  Present 

Introns in genes  absent  absent  Present 

Plasmids  present  present  Rare 

RNA polymers  single  multiple  Multiple 

Protein synthesis ‐initiation RNA 

Formyl methionine 

Methionine  Methionine 

Peptidoglycan  Yes  No  No 

Membrane lipids  Esters  Ethers  Esters 

Methane‐generating  No  Yes (some)  No 

Nitrification  Yes (some)  No  No 

Nitrogen fixing  Yes (some)  Yes (some)  No 

Photosynthesis  Yes (some)  No  Yes (some) 

Protein synthesis sensitive to:  

Diphtheria toxin

Streptomycin Cycloheximide

  No Yes No 

  Yes No No 

  Yes No No 

  

Prokaryotes Functions and Features  Ubiquitous and metabolically diverse 

Cause of many diseases 

Decomposers and recyclers ► Removes dead organic matter, recycling 

carbon, nitrogen in water to safe levels 

Agents in industrial and agricultural processes ► In fermented foods e.g. salami, soy sauce 

Nitrogen fixation ► Fixes atmospheric (unusable) nitrogen to 

organic compounds ‐ can then be accessed by other organisms 

Biotech applications ► GM bacteria make pharmaceuticals  e.g. 

harvesting pathogen free hormones ► GM plants 

  

Cyanobacteria ‐ major primary producer 

Contain chlorophyll A, plus phycocyanin and phycoerythin as accessory pigments 

Resemble algae and plants    

Eukaryotes have almost equal numbers of genes from both Archaeans and Bacteria 

 

Possess internal, membrane‐bound organelles 

Has a semi‐permeable cellular membrane   

 

L3 Eukaryotic Cell 

The Nucleus  Surrounded by the nuclear envelope 

► Double membrane ► Separated by 50um, but joined at the pores 

~30 proteins surround each pore acting as filters ► Substances need proteins (NLS, NES) to 

enter and exit the pores 

DNA in the nucleolus are covered with histones to form chromosomes 

► Histones are used to compact the DNA ► They are +vely charged and balance out the ‐

ve charge of DNA 

RNA transcribes from DNA leaves the nucleus via pores and is translated in the cytoplasm 

The nucleolus contains rRNA, proteins, DNA and ribosomes in various stages of synthesis.   

Mitochondria  Cellular respiration occurs in the mitochondria in all 

eukaryotes 

Cells may contain several, or have a single large one 

They have two membranes ► An outer membrane ‐ highly 

permeable ► And a highly convoluted inner 

membrane ‐ highly permeable 

 

  

Chloroplasts  Have:  

► An outer membrane ► A complex internal network of lamellae or 

thylakoids  Form stacks called grana  Where pigments are and 

photosynthetic reactions take place 

Stroma ‐ liquid surrounding thylakoids (high pH) 

Lumen ‐ liquid within thylakoids (low pH) 

Accessory pigments ‐ captures other wavelengths (photons) that chlorophyll A might miss, then passes it to chlorophyll A 

► Makes the organism appear in various shades of brown or red 

 

  

Complex Organelles Derived from Relict   

Symbionts (Endosymbiont)  An organism living (operating) inside another 

organism where they both benefit each other ► MITOCHONDRIA are believed to be derived 

from PURPLE BACTERIA ► CHLOROPLASTS are believed to be derived 

from CYANOBACTERIA   

Primary Endosymbiosis (plastids with two 

membranes) 

99% of the time, objects absorbed my phagocytosis become dissolved 

There may have been a mutation in the cyanobacteria cell wall that made it unrecognisable as food 

Over time, the cyanobacteria became a plastid ► Lost its autonomy ‐ controlled by the nucleus ► Food vacuole disappears and becomes a 

chloroplast  

Secondary / Eukaryotic Endosymbiosis  When a chloroplast is believed to be derived from a 

symbiotic, eukaryotic cell rather than a prokaryote.              

Protists: have chloroplasts taken from other eukaryotes ► Single celled ► Produce ~60% of the world's oxygen 

 Evidence for the Endosymbiotic origin 1. These organelles appear morphologically similar to 

bacteria 2. They are surrounded by a membrane similar to a 

cell membrane, while their inner membrane invaginates to form thylakoids / cristae 

3. Mitochondria & chloroplasts are semi‐autonomous ► Retains their own genome 

4. They also retain their own machinery for synthesising proteins, including ribosomes 

5. Their metabolism are like existing prokaryotic organisms (CYANOBACTERA/PURPLE BACTERIA) 

6. Some chloroplast still have the bacterial peptidoglycan wall between inner and outer membranes (e.g. cyanophora) 

► Evidence that it was a domain bacteria 7. Chloroplast metabolism is like that of existing 

prokaryotic cyanobacteria    CRYPTOMONADS: flagellates with secondary plastids (has 4 genomes) 

Cryptomonad plastids have chlorophyll and a phycobilin pigment 

► Products of photosynthesis is stored outside the plastid as starch 

Reproduce asexually, are unicellular 

Have a nucleomorph, a second vestigial nucleus ► Proof that the endosymbiont was a 

photosynthetic eukaryote       

Mitochondria & chloroplasts contain genetic material themselves 

Ribosomes, cytoplasm, DNA. Plasma membrane; are features that prokaryotes and eukaryotes share. 

 

                  

                                                         

L4 The Endomembrane System  A system of membrane‐bound 

compartments( including nuclear envelope) ► Excluding the mitochondria and chloroplasts 

THE FUNCTION 

Provide a surface for biochemical reactions 

Establish compartments to prevent mixing 

Provide for transport of materials   

They always enclose a space ‐ unless damaged 

They are always rounded ‐ never form T‐junctions 

Membranes are the consistency of olive oil   

Endoplasmic Reticulum  Consists of membrane cisternae (stacks) that 

branch out through the cytoplasm  ► Usually flat and sheet‐like, but are often 

linked by tubular cisternae ► Resulting in internal compartments and 

channels 

It is attached to the outer membrane of the nuclear envelope (functionally and physically) 

50% of the cell's membrane volume is ER 

The ER is a dynamic structure, ever changing in structure and function 

ROUGH ER: has ribosomes attached throughout ► Provides surface3s for protein synthesis 

SMOOTH ER: do not have ribosomes attached ► Provides surfaces for  lipid and 

carbohydrate synthesis   

Golgi Apparatus  Consists of flattened stacks of membrane/cisternae 

Golgi stacks are functional extensions of the ER 

They are polar structures ► Have a forming face and mature face where 

vesicles enter and exit 

Collects, packages and distributes molecules synthesised from elsewhere 

The polysaccharide may be attached to either protein or lipid molecules 

► Evolving into their mature form 

Proteins leave the cell in secretory vesicles from the Golgi body 

  

Lysosomes  Only appear in animal cells, surrounded by a single 

membrane 

Break down worn‐out cells via autophagy ► Macromolecules break down into protein, 

carbohydrates, lipids and nucleic acid ► Reused or secreted 

Break down material ingested from outside via endocytosis/phagocytosis 

Has an acidic interior and ~40 different hydrolytic enzymes 

► Have a highly specialised membrane   

Plant Vacuoles  He plant equivalent of lysosomes, surrounded by a 

single membrane (tonoplast) 

Contain hydrolytic enzymes and serve as degradative compartments 

It also stores nutrient, pigments, waste materials, and maintains cell turgor pressure 

  

Micro bodies  Main organelle of removing compounds generated 

within the cell, surrounded by a single membrane 

Neutral pH; contain oxidative enzymes that generate H2O2 and the enzyme catalase to break down the H2O2 

There are two types: PEROXISOMES: oxidise amino acids and uric acid 

       GLYCOXYSOMES: convert fatty acids to sugars   

The Cytoskeleton  Composed of proteins, NOT membranes 

Proteinaceous compounds 

Cytoskeletal components act as structural elements within the cytoplasm and fix organelles in position 

Also are associated with maintaining cell shape, and involved in certain cell movements 

MICROTUBULE: constructed of alternating α and β tubulin protein 

► Polar, embeds ‐ve end, grows from +ve end ACTIN (MICRO)FILAMENT: composed of actin ‐ monomer of repeating protein 

► The smallest INTERMEDIATE FILAMENT: not dynamic (medium sized)  

Form stiff structures that don't branch or contract 

Are polar and highly dynamic 

Polymerise and depolymerise to satisfy cell needs 

Cell movements are generated by "motor proteins" associated with actin filaments and microtubules 

  

Microtubule Associated Proteins (MAPs) 

 KINESIN motors: move towards the +ve end of the microtubule DYNEIN motors: move towards the ‐ve end, motors move by ATP hydrolysis 

MAP dynein motors cause sliding of adjacent microtubule doublets relative to each other and generate flagellar movement 

 MYOSIN motors: pull organelles along actin filaments 

Responsible for cytoplasmic streaming as well as muscle contraction 

Cytoplasmic Streaming (Plant)  Chloroplasts may or may not stream 

Moves nucleus around cell 

   

Plant Cell Wall  Composed primarily of cellulose 

► Polysaccharide of linked D‐glucose units 

Most abundant organic molecule on earth 

Future biofuel ‐ cellulosic ethanol  

L5 Cell Division Cell division is the process whereby one cell divides to generate two new cells. 

The cytoplasm and identical copies of its DNA are transmitted to each daughter cell when a cell divides 

The rate and number of cell divisions in multicellular organisms must be regulated for tissues to form correctly and be the right size 

► Abnormal development and diseases (cancer) result from changes in cell cycle regulation. 

Required for growth, replacement for aged cells, for reproduction 

Mitosis: DNA replication Cytokinesis: division of the actual cell   

Prokaryote Cell Division Prokaryotic cell division is simple, and involves replication of a single circular strand of DNA, followed by simple cell division by binary fission.   

Eukaryotic Cell Division DNA replication and nuclear division occurs prior to cytokinesis   

Cell Cycle Interphase: during which DNA and most of the other molecules required by the cell are synthesised. Cells progressing through interphase to the next division only show subtle changes in their appearance because DNA exists as de‐condensed chromatin (individual chromosomes are not visible) 

G1 PHASE: the phase which immediately follows the completion of mitosis ► the first and longest part  ► cell grows in preparation for cell division ► normal metabolism, duplication of 

organelles 

S PHASE: the period during which DNA is replicated 

► at the end of s phase, the nucleus is appreciably larger and contains twice the amount of DNA 

► Each chromosome is duplicated. ► sister chromatids are held together by a 

centromere and are not considered separate chromosomes until they separate 

G2 PHASE: period of cell size increase in prep for cell division, final preparations for mitosis occur 

► Checks that replication has been faithfully completed. 

► Once a cell enters M PHASE, it cannot stop or go back. It must continue until mitosis is completed. 

  M PHASE Prophase: chromatin in the nucleus condenses into chromosomes; mitotic spindle begins to form; centrosomes duplicate and move apart Prometaphase: nuclear envelope breaks down Metaphase: chromosomes line up at the middle of the spindle (metaphase plate) Early anaphase: sister chromatids separate and start moving towards the poles Anaphase: individual arms of chromosomes can be seen as chromosomes move towards the poles Early telophase: the chromosomes begin to de‐condense and cytokinesis has commenced Telophase: the nuclear envelope has reformed CYTOKINESIS: begins in late mitosis 

involves the pinching of the cytoplasmic membrane to create two new cells 

this constriction is brought about by a contractile ring 

  PLANT CELL CYTOKINESIS 

fibres remaining between the chromosomes thicken and accumulate into a densely fibrous phragmoplast 

this steadily grows out laterally until it reaches the older walls of the cell 

inside, membrane vesicles appear and slide along the fibres, collecting halfway between the reforming nuclei and fusing to form a new sheet of cytoplasmic membrane 

  

Control of cell cycle progression  progression from one phase to another is tightly 

regulated 

Failure to alternate S phase with mitosis could result in cells trying to divide before their DNA has been replicated 

► cells like these must be eradicated or else would cause catastrophe 

  

Meiosis REDUCTION DIVISION (meiosis I): where homologous chromosomes line up in pairs, and separate (2n to n) SYNAPSIS is the paring of two homologous chromosomes that allow a possible chromosomal crossover to occur 

begins with a diploid cell that has proceeded through S phase (each chromosome is double stranded) 

in prophase 1, homologous chromosomes, condense, and may exchange genetic material by crossing over at a chiasma 

paired homologous chromosomes are lined up in the central plane of the spindle 

Anaphase 1: homologous chromosomes separate and move to opposite poles, but remain double stranded   MEIOSIS II: are similar to mitosis 

in males, these cells differentiate into sperm cells 

in females, the meiotic divisions are not accompanied by cytokinesis, with only one of the four daughter cells ending up as an egg. the other nuclei form short‐lived 'polar bodies' that are extruded from the cell or degrade 

  

OTHER INFO  Chromosomes are essentially inactive during 

mitosis.  ► Their mitotically functional sites are 

kinetochores, which engage with spindle fibres 

CENTROSOME is composed of two CENTRIOLES at right angles 

ASTER is a centrosomes with a spindle star  

L6 Molecules of Life  Major elements: C, O, H, N Smaller amounts: P, S Ca, Na Mg, Cl, K Trace amounts: F, Si, V Cr, Mn, Fe, Ni, Co, Cu, Zn, Se, Mo, I 

Compounds composed of carbon backbones are said to be organic molecules. 

Backbone of the major macromolecules are made of carbon (valence of four), and offers many possibilities such as chains, branched chains, rings, double and triple bonds. 

► These are the hydrocarbons, and various accessory groups can be attached. 

  

Water  Is the universal medium for living systems and their 

chemical reactions 

Cellular reactions are performed in solutions 

Hydrogen‐bonding characteristics allow it to remain liquid over a wider range of temps 

 

The partial ‐ve charge at the oxygen end and the partial +ve charge at the hydrogen end allows water molecules to form hydrogen bonds with each other and other polar molecules 

► A universal solvent for polar molecules ► Repels non‐polar molecules 

COHESION: water molecules sticking to one another ADHESION: water molecules sticking to other molecules  

Cohesion and adhesion forces are responsible for capillary action, the ability of water to rise in tubes of a very narrow diameter 

► Also causes water to move through minute soil particle spaces to plant roots and rise to great heights in tree trunks 

  

Biomolecules ‐ Major Macromolecules 

Assembled by condensation (dehydration) reactions between repeating monomers to form polymers 

The reverse reaction is hydrolysis ► Occurs during the digestion of proteins, 

polysaccharides and nucleic acids   

Proteins  Has amino acids as monomers 

  Two or more amino acids form peptide bonds 

(covalent) between an amino group and a carboxyl group to produce a polypeptide chain 

  FUNCTION & STRUCTURE 

Are the most functionally diverse biomolecule (depending on the protein folding) 

► Enzymes, structural proteins, contractile proteins, hormones (signalling), transport proteins, defence proteins 

Composed of linear chains of amino acids that never branch 

There are 20 amino acids that form proteins ► Each with different R groups and different 

properties ► Some R groups are hydrophilic (hydroxyl, 

serine) or hydrophobic (methyl) or aromatic (ring in phenylalanine) exile others are charged, or neutral, or indifferent sizes 

PRIMARY STRUCTURE: amino acid sequence SECONDARY STRUCTURE: shapes of chains due to the formation of electrostatic and hydrogen bonds between nearby amino acids (alpha‐helices and beta‐sheets) TERTIARY STRUCTURE: bending and folding (e.g. stabilised bridges) residues (ionic and hydrogen bonding) QUATERNARY STRUCTURE: association of two or more polypeptides   

Globular proteins are compact, largely spherical and have surfaces that allow them to bind in a highly specific manner to other molecules 

► Are usually soluble in water ► e.g. enzymes, haemoglobin 

Fibrous protein show a range of structures to reflect their biological function ‐ generally physically tough 

► keratins (horns, feathers, skin, hair nails) ► Silks ► collagens (connective tissue, bones, 

cartilage, exoskeletons) ► Elastin (connective tissues of arteries, skin 

and ligaments) ENZYMES: are biological catalysts that speed up biochemical reactions   

Nucleic Acids  Has nucleotides as monomers 

► Composed of a nitrogenous base (pyrimidine: C,U,T; purine: G,A), a pentose monosaccharide (deoxyribose or ribose), and a phosphate group 

► Can also form ATP  (adenosine triphosphate) 

DNA exists as two long chains running in opposite directions (complementary to each other), wound together in a double‐helix 

► C pairs with G with three hydrogen bonds ► A pairs with T (DNA) or U (RNA) with two 

hydrogen bonds ► DNA replication depends on the 

complementary nature of the double helix   

RNA is typically single‐stranded  Can form complex structures by hydrogen bonding 

with complementary bases elsewhere in the molecule 

► Enabling RNA to fold back on itself and form stem‐loop structures 

mRNA: is a complimentary copy of the genes encoded by nuclear DNA 

► specifies the amino acid sequence of a given polypeptide 

rRNA: a catalyst combines with ribosomal proteins to form ribosomes  tRNA: molecules carry each of the 20 amino acids to the ribosomes for assembly into polypeptides in an order specified by the base sequence in mRNA Micro RNA: ~22 nucleotides long coded by DNA do regulate gene expression 

► Do not code for proteins but control the RNAs that do 

 DNA 

DNA is the blueprint for proteins with information stored in the "genetic code" 

This code has been "cracked" and we can now "read" the recipe for life, we can also alter the code (genetic engineering) to create any recipe we choose 

3 base system where a sequence of 3 bases code for 1 amino acid (e.g. ATG = methionine or TGG = tryptophane) 

Information in gene is read off by transcription into messenger RNA 

RNA is normally single stranded 

mRNA leaves the nucleus and goes to a ribosome for translation into a chain of amino acids predetermined by the sequence of bases in the DNA of the gene 

A polypeptide is assembled from individual amino acids at a ribosome according to the code carried by the mRNA from the gene 

► DNA ‐> mRNA ‐> PROTEIN   

Term  Definition 

Transcription  The process of synthesising a single‐stranded RNA complementary to one of the strands or double‐stranded DNA 

Primary transcript  The initial transcript produced by RNA polymerase prior to RNA processing to produce the mature mRNA, rRNA or tRNA 

mRNA  The mature messenger RNA, containing one or more open reading frames that is translated by ribosomes to produce polypeptides 

Intron  Sequences that are removed during processing (maturation) of the primary mRNA 

Exon  Sequences that are joined together during processing to form the mature mRNA 

Splicing  The processing of a primary transcript to remove introns 

5' and 3' untranslated sequences 

Sequences in the mRNA ,located either side of the open reading frame, that do not encode a polypeptide 

tRNA  The adaptor RNA molecule that contains an anticodon complementary to a codon in the mRNA 

Aminoacyl‐tRNA  tRNA to which the appropriate amino acid has been covalently attached 

Operon  Sequences in bacteria DNA that encode a primary transcript and contain the cis‐regulatory sequences required for regulated expression of that transcript 

Constitutive gene  A gene expressed constantly 

Translation  The synthesis of a polypeptide by a ribosome directed by the sequence of codons in an mRNA 

Open reading frame 

A sequence of codons that begins with the AUG initiator codon, proceeds through a series of amino‐acid‐encoding codons and finishes with a termination codon 

Ribosome  The rRNA‐protein complex that provides a scaffold for the assembly of mRNA, peptidyl tRNA and aminoacyl tRNA and catalyses peptide bond formation during protein synthesis 

Inducible gene  A gene expressed only under certain conditions 

Promoter  The site to which RNA polymerase binds to initiate transcription 

Operator  A cis‐acting sequence to which a transcriptional repressor binds 

Repressor  A protein that binds to an operator and prevents transcription 

Enhancer  A eukaryotic cis‐acting regulatory sequence that controls expression of a gene, independent of its orientation or precise location with respect to the promoter for that gene 

Transcription factor 

A protein that binds to enhancer sequences and regulated transcription 

  

DNA Replication  The central Dogma (theory) of gene expression 

asserts that amino acid sequence is not synthesised directly from DNA sequence, but in a two stage process. 

► It states that DNA is transcribed into RNA which is then translated into protein.  

  TRANSCRIPTION:  the first stage, synthesis of an RNA intermediate directly from a DNA template (a copy) 

Occurs in the nucleolus ► Associated with regions of chromosomes 

that have many tandemly repeated (head‐tail) copies of genes that encode rRNA 

Binding RNA Polymerase to the promoter sequence of DNA to initiate synthesis and elongate the RNA chain 

► Promoter only initiates transcription downstream from the promoter, which continues until it reaches a specific termination sequence on the DNA 

► Then RNA polymerase ceases transcription and is released with the RNA product from the DNA template 

In eukaryotes, most primary transcripts undergo a series of reactions that produce a modified mature RNA transcript 

In bacteria, a single RNA transcribes all genes ► Ribosomes can bind and initiate translation 

while transcription is still in process 

► Only the most recently incorporated 10 nucleotides remain base paired to template, the rest peels away for translation 

Chromatin is much less condensed to allow RNA polymerase to access DNA 

  

Cutting, splicing and adding eukaryotic mRNA  mRNA is modified before exporting from the 

nucleus ► A modified guanosine triphosphate residue 

is added to the 5' nucleotide to create a 'capped' RNA 

► The 3' end of the primary transcript is cleaved and A residues added to create a tail of A residues (a poly A tail), termed  polyadenylation 

Pre‐RNA to mature RNA involved splicing separated segments, with removal of the sequences in between 

► Genes include additional sequences that interrupt the sequences found in the mature mRNA 

► Introns are removed ‐ removed by a large multi‐RNA and protein complex, the spliceosome  

► Exons are kept   TRANSLATION: RNA acts as a template for the synthesis of a polypeptide. A ribosome moves along the RNA, 'reading' the nucleotide sequence, and converts it into a specific amino acid sequence  

A ribosome moves along an mRNA strand, translating codons into amino acids which are added to a growing polypeptide chain 

► There are 64 possible combinations ‐ more than one codon codes for a specific amino acid 

Reading Frames 

Sequences at the 5' and 3' ends do not encode a protein 

► 5' untranslated region (5' UTR) and 3' untranslated region (3' UTR) 

In most cases an AUG codon serves as the start (initiator) codon 

Stop codons: UAA, UAG, UGA 

 

  

Open reading frames: the region of the mRNA that is read during the synthesis of a protein 

Consists of a start codon followed by a series of codons that specify the sequence of amino acids and concludes with a termination 

  

Reading frame mutations: different chemical mutagens cause mutations by altering DNA sequence during DNA replication. 

Frameshift mutation: when one or two nucleotides are added or removed, all subsequent triplets is changed 

► destroys the function of the gene and changes the amino acid sequence 

Missense mutation: altering a codon to another amino acid 

► leads to the production of an altered polypeptide 

Nonsense mutation: change the sequence of a codon to a stop codon 

► leads to premature termination of translation 

  Transfer RNA (tRNA) 

Each type contains an anticodon sequence that covalently attaches to the complementary codon that specifies the amino acid to be attached to a polypeptide 

► Brings the correct amino acid to the codon during protein synthesis 

► The anticodon is found at the end of a loop in each tRNA molecule 

  

Carbohydrates  Polysaccharides are composed of polymers of 

monosaccharides (sugars) 

Main energy storage molecules 

Structural component of plant cell walls   

Sugars ‐ Monosaccharides / Disaccharides  A sugar is a 3‐8 carbon molecule with a carbonyl 

group C=O 

e.g. glucose (aldehyde) [carbons numbered from ketone / aldehyde end] 

The aldehyde group is reactive and links to the C5 hydroxyl group to form a ring ‐ the ring is not flat but liked like a deck chair 

Fructose is a structural isomer of glucose, ketone form 

A dehydration reaction between fructose and glucose produces a glycosidic  bond resulting in a disaccharide 

  

Polysaccharides  Several saccharides linked together to form a 

polysaccharide 

Some common examples: ► Cellulose ‐ thousands of glucose, cell walls of 

plants, most abundant organic molecule on earth 

4 x 10^11 tonnes of carbohydrate per year from photosynthesis starch 

Amylose and amylopectin with branches (sugars have several hydroxyl groups enabling branching) 

Main storage molecule in plants ► Glycogen ‐ similar to amylopectin but more 

branched, main storage molecule in animals ► Designer carbohydrates, including starch ‐ is 

the latest technology  

L8 Biological Membranes Lipids  Fats and oils for energy storage and insulation 

► Adipose tissue 

Waxes for protection coatings ► Covers aquatic birds to make them 

waterproof and buoyant ► Covers plants to prevent transpiration and 

UV screening 

Plants synthesise all their lipids 

Chemical messengers and steroids 

Structural components of membranes ► Karanoids ‐ vitamins 

  Characteristics of Lipids 

Insoluble in water 

Dissolve readily in organic solvents 

Composed mainly of C, H and O 

Differ from carbohydrates due to a smaller proportion of oxygen 

► Good energy storage  Lipids contain 37kJ/g of energy  Proteins contain 17kJ/g of energy 

May contain other elements ► Phosphorus and nitrogen 

  Common Lipids 

   

Phospholipid Bilayer  Membrane lipid 

Physically separates contents of cells from extracellular / intercellular fluid, embedded with protein molecules (some span the bilayer) 

Uncharged molecules can diffuse across the membrane along their own concentration gradient 

  

Diffusion  Diffusion of solutes in water  Driven by the intrinsic kinetic energy of molecules 

The passive net movement of molecules along their own concentration gradient, from a region of high concentration to a region of low concentration; requires no input of energy 

► Spreads evenly ► The larger the concentration gradient, the 

more rapid the rate of net diffusion ► Increasing the temperature also increase the 

rate of diffusion   

Electrochemical gradient  The direction of passive movement of ions is 

affected by the electrical gradient as well as the concentration gradient 

► The difference in charge between the fluid compartments on either side 

► These differences generate small voltage differences across membranes that affect the diffusion of ions 

► +vely charged ions tend to move toward electrically ‐ve regions 

► ‐vely charged ions will be repelled by other ‐ve charges 

The electrical gradient may be the same direction as the concentration gradient, or they may be opposite 

The direction of net passive movement will depend on the relative strengths of the electrical and concentration gradients 

► The electrochemical gradient is the combination of these two 

Equilibrium is rarely achieved due to factors (e.g. low membrane permeability) 

► The action of transporter proteins and metabolic conversion of molecules is needed 

  

Membrane Transporters  Permeability for larger or charged molecules may 

be too low to satisfy metabolic requirements 

Membrane transporters (protein) accelerate the movement of molecules across membranes 

► Solute specific ► Rate of transport depends on the availability 

of these proteins  At high concentrations, the rate may 

level off due to completely occupied proteins 

Transport is faster 

Transport proteins become saturated as substrate concentration increases 

Transport proteins are specific for substrates 

Transport is inhibited by similar substrates that compete for the binding site 

  Facilitated Diffusion (passive protein‐mediated diffusion): the sue of transport proteins the accelerate the movement of a molecule down its concentration gradient 

► Channels: act as pipes that allow direct passage through the membrane  rapid 

► Carriers: undergoes a conformational change when a solute binds to the side of the 

membrane, this change moves the solute to the other side. The carrier reverts to its original state upon releasing the solute  slow 

Voltage‐gated channels open or close in response to changes in the voltage across the membrane 

Ligand‐gated channels are activated by binding specific molecules (ligands)  

Mechanically gated channels respond to physical disturbances 

  Aquaporin: a family of membrane‐spanning proteins that contribute to the water permeability of membranes (used by several other neutral solutes as well) 

► Present in gall bladder, kidney, plant roots, etc. 

  

Active Transport The use of metabolic energy to drive solutes against their electrochemical gradients 

Primary active transport: the movement of the solute is directly linked to the hydrolysis of ATP via transport ATPase 

► Pumps ions against their electrochemical gradient, ions move back across the membrane down their concentration gradient 

Secondary active transport (co‐transport): A two‐stage process in which transport ATPase's are first used to generate an electrochemical gradient for an ion, whose downhill movement back across the membrane can be used to drive the uphill movement of another solute against its electrochemical gradient 

Co‐transport: the coupling of the movements of two solutes 

► Symport two solutes moving in the same direction 

► Antiport: two solutes moving in opposite directions 

► Although both molecules move across the membrane, only one is moving against its electrochemical gradient 

 Voltage Differences across membranes  The Na+ ‐ K+ ATPase is responsible for maintaining 

low intracellular Na+ ion and high intracellular K+ ion concentration 

For each ATP hydrolysed, three Na+ ions are pumped out, only two K+ ions are pumped in 

Net export of one +ve charge Membrane potential: the small voltage difference on both sides Electrogenic pumps: pumps that generate electrical gradients by pumping different amounts of charged ions in and out 1. By making the cytoplasm ‐ve, they provide an 

electrical gradient for the passive uptake of cations 2. The pumping out of H+ or Na+ ions generates an 

inward electrochemical gradient for these ions that can be used in the secondary active transport of other solutes 

3. Changes in membrane potential can be used to collapse the voltage difference rapidly as ions flow down their electrochemical gradients 

   

Osmosis Passive movement of water from a region of high water potential (low [K+]) to one of lower potential (high [K+]) 

Affected by solutes dissolved and physical pressure Water potential (Ψ): the overall free energy of water 

The sum of the osmotic potential (Ψπ): accounts for the effect of solutes, and pressure potential (ΨP): which accounts fot the affect of pressure 

Ψ = Ψπ + ΨP Isotonic (iso‐osmotic): concentration of solutes in surrounding water and in cells is equal Hypotonic (hypo‐osmotic): water potential in beaker is higher than in the cell, water diffuses in, cell swells 

Turgid wall prevents haemolysis Hypertonic (hyperosmotic): water potential in beaker is reduced, red blood cell collapses   Haemolysis: when a cell bursts from an excess of osmosis (irreversible) Plasmolysis: water diffuses out by osmosis and the cell collapses (when surrounding water potential is v.low) (plants only) Crenate: when a cell collapses when water flows out by osmosis (animals only)     

Transport of large molecules Vesicle‐mediated transport 

Endocytosis: a small area of plasma membrane enfolds (invaginates), enclosing substances that are outside the cell 

► Phagocytosis: movement of solids 

► Pinocytosis: movement of liquids 

Receptor‐mediated endocytosis: endocytosis stimulated by initial binding of the solute to a receptor molecule ‐ very specific 

► The internal surface is coated with the protein clathrin, which anchors and the receptor protein can causes the membrane to fold inwards to form a pit when activated 

Exocytosis: intracellular vesicles fuse to the plasma membrane and the contents of the vesicle are deposited on the outside of the cell 

 

L9 Respiration Metabolism: chemical and energy transformation in cells Metabolic Pathways: sequence of chemical reactions Potential energy is stored energy. Kinetic energy is energy expressed as movement   

Enzymes  Are biological catalysts that lower the activation 

energy in substrates ► Catalysed reactions require less activation 

energy 

   

Enzyme Catalytic cycle 

   

Electron transport pathways  Enzymes for particular pathways are often 

physically linked ‐ substrate channelling 

Electrons transferred from donor to acceptor ► Molecule that loses electron is oxidised ► Molecule that gains electron is reduced 

Transfer reactions are oxidation‐reduction reactions (redox) 

  

Cellular Respiration Glycolysis