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Introducción al metabolismo Prof. Bernal Gerardo Garro Mora UCR

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Introducción al

metabolismo

Prof. Bernal Gerardo Garro Mora

UCR

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O

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2

Metabolismo, anabolismo, catabolismo, anfibolismo, metabolitos primarios,

secundarios e intermedios

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3

Energía, trabajo, energía potencial y cinética

Fig. 6-1

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La mayor parte de la energíaen las transformaciones se pierdecomo calor

Fig. 6-2

100 units chemical energy

(concentrated)

25 units kinetic energy

(motion)

75 units heat

energy

+

Combustion

by engine

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5

Reacciones exergónicas

Fig. 6-3

energy

reactants

products

+

+

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Reacciones endergónicas

Fig. 6-4

reactants

products

+

+

energy

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Reactivos y productos del uso de la glucosa

Fig. 6-5

energy

C6H12O6

(glucose)

6 O2

(oxygen)

+

6 CO2

(carbon

dioxide)

6 H2O

(water)

+

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Energía de activación en las reacciones exergónicas

Fig. 6-6

high

low

progress of reaction

energy

content

of

molecules

Activation energy needed

to ignite glucose

energy level of reactants

glucose + O2

CO2 + H2O

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Fotosíntesis como reacción endergónica

Fig. 6-7

C6H12O6

(glucose)

6 O2

(oxygen)

+

6 CO2

(carbon

dioxide)

6 H2O

(water)

+

energy

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Interconversión ADP-ATP

Fig. 6-8

ADP

energy

(a) ATP synthesis: Energy is stored in ATP

(b) ATP breakdown: Energy is released

ATP

ATP

ADP phosphate

phosphate

energy

P P P

P P P

+P P P

P P P+

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Acoplamiento de reacciones bioquímicas

celulares

Fig. 6-9

high-energy

reactants

(glucose)

high-energy

products

(protein)

low-energy

products

(CO2, H2O)

low-energy

reactants

(amino acids)

ATP

exergonic

(glucose breakdown)

endergonic

(protein synthesis)

ADP P+

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Los biocatalizadores (enzimas) reducen la

energía de activación

Fig. 6-10

low

high

energy

content

of

molecules

Activation energy

with catalyst

Activation energy

without catalyst

reactants

products

progress of reaction

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Interacción enzima-

substrato: modelo del

ajuste inducido (Koshland)

Fig. 6-11

The substrates, bonded

together, leave the enzyme;

the enzyme is ready for a

new set of substrates

The substrates and

active site change shape,

promoting a reaction

between the substrates

substrates

active site

of enzyme

Substrates enter

the active site in a

specific orientation

enzyme

1

3 2

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Catálisis en el sitio activo: Fischer versus

Koshland

Modelo de la llave y el candado de Fischer

Modelo del ajuste inducido de Koshland

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Vía metabólica simplificada

Fig. 6-12

PATHWAY 1

Initial reactant Intermediates Final products

enzyme 1 enzyme 2 enzyme 3 enzyme 4

PATHWAY 2

enzyme 5 enzyme 6

A B D E

F

C

G

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(a) A substrate binding to an enzyme

active site

substrate

enzyme

noncompetitive

inhibitor site

Inhibición competitiva y no competitiva

Fig. 6-13a

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(b) Competitive inhibition

A competitive inhibitor

molecule occupies the

active site and blocks

entry of the substrate

Inhibición competitiva y no competitiva

Fig. 6-13b

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noncompetitive

inhibitor molecule(c) Noncompetitive inhibition

A noncompetitive

inhibitor molecule

causes the active site

to change shape, so the

substrate no longer fits

Inhibición competitiva y no competitiva

Fig. 6-13c

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Regulación alostérica de las enzimas mediante

inhibición retroalimentativa

Fig. 6-14

enzyme 1 enzyme 2 enzyme 3 enzyme 4 enzyme 5

isoleucine

(end product)

threonine

(initial reactant)

A B C D

As levels of isoleucine rise,

it binds to the regulatory site

on enzyme 1, inhibiting it

isoleucine

enzyme 1

intermediates

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rateof

reaction

fast

slow

(a) Effect of pH on enzyme activity

For most cellular

enzymes, maximum

activity occurs

at about pH 7.4

For trypsin, maximum

activity occurs at about

pH 8

For pepsin, maximum

activity occurs at about

pH 2

Enzimas: pH óptimo y rangos de temperatura

óptima

Fig. 6-15a

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. B

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fast

slow

rateof

reaction

(b) Effect of temperature on enzyme activity

For most human enzymes,

maximum activity occurs

at about 98.6°F (37°C)

Enzimas: pH óptimo y rangos de temperatura

óptima

Fig. 6-15b

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