FORMA ZWITTERIONICAProprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri

L’unico neutro a pH 7

LEGAME PEPTIDICO

Reazione di condensazione

Residuo N-terminale

Residuo C-terminale

Macromolecole proteiche Nelle cellule costituiscono il 50% della

sostanza secca

Oligopeptidi n. a.a. <10

Polipeptidi n. a.a 10-50

PROTEINE↓

Catene polipeptidiche (con PM>5000) che si avvolgono in forme biologicamente attive

Alla grande  varietà di funzioni delle proteine corrisponde una grande varietà di strutture tridimensionali. Ogni  proteina presenta diversi livelli di organizzazione che si integrano originando la sua conformazione tridimensionale specifica (proteina allo stato nativo). Conformazione NATIVA → conformazione che la proteina assume in condizioni fisiologiche stabili

Struttura finale legata alla necessità di nascondere gli a.a. idrofobici al solvente acqua, dalla tendenza della catena polipeptidica di arrotolarsi in senso destrorso e dalla necessità di formare il massimo numero di legami a H e di interazioni ioniche.

FUNZIONI PROTEINE

•Modulano l’espressione dei geni

•Regolano il metabolismo come enzimi e ormoni

•Trasportano ioni o molecole attraverso liquidi circolanti o membrane

•Intervengono nella coagulazione del sangue

•Proteggono l’organismo dalle infezioni

•Intervengono nelle contrazioni muscolari

•Partecipano a generazione e trasmissione di impulsi nervosi

•Costituiscono la struttura di tessuti di sostegno

•Rappresentano forme di deposito di principi nutritivi

Classificazione delle proteine

-In base alla funzione (enzimatica, ormonale, di

trasporto etc.)

-In base a caratteristiche fisiche e funzionali:

Proteine fibrose di forma allungata,

fisicamente resistenti, insolubili in acqua

Proteine globulari di forma sferica,

compatte, con interno idrofobico ed esterno

idrofilo

-In base alla composizione chimica

Proteine semplici (comp. elementare

costante 50% C, 23% O, 16% N, 7% H,

max 3% S)

Proteine coniugate (glicoproteine,

lipoproteine, nucleoproteine,

flavoproteine)

Struttura primaria sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica

Restrizioni dell’elica:•Repulsione gruppi R carichi in prossimità delle parti C o N terminale•Dimensioni R adiacenti•Presenza di prolina

Struttura secondaria ad -elica

La catena polipeptidica assume nello spazio una disposizione regolare e ripetitiva. Questa disposizione regolare e ripetitiva è stabilizzata da legami …H… tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO-  di un altro

3,6 residui per giroPasso di 5,4 ÅLegame idrogenoottimale (2,8 Å)tra C=O e NH diquattro residuisuccessivi

Strutttura secondaria a foglietto

Struttura terziaria: è data dalla combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro da segmenti che formano delle anse. Le regioni ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame  di una proteina di trasporto o di un anticorpo. La struttura terziaria è stabilizzata da legami secondari che si stabiliscono  tra le catene laterali degli aminoacidi; in alcune proteine abbiamo un legame covalente, il ponte disolfuro che si stabilisce fra due gruppi sulfidrile (SH) di due catene laterali di cisteina.

Struttura quaternaria: la proteina è formata da più catene polipeptidiche (subunità) unite  con lo stesso tipo di legami che stabilizzano le struttura terziaria. Per esempio l’Hb  è un tetramero formato da due subunità identiche alfa e due beta disposte simmetricamente

Struttura dell’emoglobina con 4 catene polipeptidiche e 4 gruppi eme

Diversi livelli di struttura

Variazioni, anche minime, nella struttura primaria di una proteina alterano la sua forma tridimensionale (in quanto modificano le interazioni tra gli amminoacidi) compromettendone la  funzionalità. L’attività biologica di molte proteine (enzimi, recettori, proteine del citoscheletro) è regolata in

risposta a stimoli differenti, così da adattarla alle esigenze della cellula

Proprietà nutrizionali delle proteine

Forniscono all’organismo amminoacidi

essenziali e non, che hanno funzioni:

Plastica per la costruzione di proteine

umane

Regolatrice come precursori di ormoni,

neurotrasmettitori etc.

Energetica mediante ossidazione nel ciclo di

Krebs o conversione a glucosio nella

glucogenesi

Le proteine alimentari si trovano in

quasi tutti gli alimenti, ne sono privi oli,

zucchero e bevande alcoliche.

Sono nutrizionalmente importanti proteine

di masse muscolari (carne e pesce) per il

40% costituite da actina e miosina e

quelle di deposito (uovo, latte, cereali e

legumi).

Valore proteico degli alimenti

Alimenti di origine animale proteine di alta qualità con composizione di a.a. vicina a proteine umane (ad alto valore biologico), maggiore digeribilità per proteine globulari che fibrose.

Cereali e legumi proteine meno disponibili perché legate a polisaccaridi o in presenza di fattori antinutrizionali (moderato valore biologico). Cereali scarsi in lisina e legumi in metionina

Frutta e ortaggi a basso tenore proteico (3%) con composizione in a.a. essenziali deficitaria. Anche se in eccesso rispetto ai fabbisogni calorici, non riescono a coprire quelli proteici

Proteine vegetali estratte da soia,

piselli, patate, fagioli vengono sempre

più impiegati in fabbricazione di

alimenti che faranno concorrenza a

quelli di origine animale.