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http://3.bp.blogspot.com/-2CULuTQU5uY/TlVltmANShI/AAAAAAAAAGE/SyNhA6IzH-c/s1600/IMGP0923bn.jpg
ENZÍMAS:INTRODUCCIÓN
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PROTEIN PHOSPHATASE 2A (PP2A)
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http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/05-04_Holoenzyme_L.jpg 7
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COENZÍMAS: PARTE DE UNA DIETA BALANCEADA
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ATP:GLUCOSE PHOSPHOTRANSFERASE E.C. 2.7.1.1 2 = Class Name -Transferase 7 = Subclass - Phosphotraserase 1 = Hydroxl group as acceptor 1 = D-glucose as phosporyl group acceptor
EVERYBODY CALLS ME HEXOKINASE
NOMENCLATURA DE PROTEÍNAS
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AMBIENTE CONDUCENTE PARA UNA REACCIÓN
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http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/24/Induced_fit_diagram.svg/450px-Induced_fit_diagram.svg.png
ENZÍMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMNETAN LA TAZA DE LA REACCIÓN
(NO EL EQULIBRIO)
INTERMEDIARIOS
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ENZÍMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE REDUCEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN DE UNA REACCIÓN
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ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
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ENZÍMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMNETAN LA TAZA DE LA REACCIÓN
TEMP. 298K , PP=1 ATM, [SOLUTO]=1M, pH=7.0
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ENZÍMAS: REDUCCIÓN DE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN ACCELERA S P
INTERMEDIARIOS
PASO LIMITANTE RATE-LIMITING STEP
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S P DESCRITO POR CONSTANTE DE EQUILIBRIO, Keq
R=CONSTANTE DE GAS: 8.315 J/MOL
T= TEMP ABSOLUTA:298K {25OC}
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CONSTANTE DE VELOCIDAD RATE CONSTANT = k RATE EQUATION = V
CANTIDAD DE SUSTRATO QUE REACCIONA POR UNIDAD DE TIEMPO
REACCIÓN DE PRIMER ORDEN:
REACCIÓN DE SEGUNDO ORDEN:
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MENOR ENERGÍA DE ACTIVACIÓN = TASA DE REACCIÓN MAS ALTA RELACIÓN INVERSA Y EXPONENCIAL
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EL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZÍMAS
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LA FUENTE DEL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZÍMAS
Rearreglo de enlaces covalentes durante una reacción catalítica. Reacciones entre grupos funcionales de enzíma y sustrato. Típicamente, estas reacciones solo ocurren en el sitio actívo.
Interacciones débiles no-covalentes son críticas para estabilizar la formacion de complejos entre enzíma, sustrato y moleculas complementarias. La formación de interacciones débiles en el complejo ES es
acompañada por la liberación de pequeñas cantidades de enería libre que en si estabilizan la interacción.
Binding energy ΔGB
Gran parte del poder catalítico de las enzímas es derivado de la liberación de energía por el establecimiento de interacciones débiles. Contribuye a la especificidad.
Interacciones débiles estan optimizadas en el estado de transición.
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COMPLEMENTARIEDAD ESTRUCTURAL “LOCK AND KEY”
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COMPLEMENTARIEDAD CON ESTADO DE TRANSICIÓN
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INTERACCIONES DÉBILES ENTRE ENZÍMA Y SUSTRATO PROVEEN UNA GRAN CANTIDAD DE LA FUERZA NECESARIA PARA LA ACTIVIDAD CATALÍTICA DE
LAS ENZÍMAS
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ENERGÍA DE ENLACE PROVEE ESPECIFICIDAD AL ENLACE E-S
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REDUCCIÓN ENTRÓPICA: BENEFICIOS DEL ENLACE ENZÍMA-SUSTRATO
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AJUSTE INDUCIDO (INDUCED FIT) CAMBIOS EN CONFORMACIÓN CUANDO SE ENLAZA EL SUSTRATO
http://chsweb.lr.k12.nj.us/mstanley/outlines/enzymesap/image136.gif
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CATÁLISIS ÁCIDO-BASE: ESPECÍFICA VS. GENERAL
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AMINO ÁCIDOS EN CATÁLISIS GENERAL ÁCIDO-BASE
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CATÁLISIS COVALENTE
ENZÍMA CON GRUPO
NUCLEOFÍLICO
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CINÉTICA DE ENZÍMAS VELOCIDAD INICIAL VO
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EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO EN LA VO
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COMPLEJO ES ES CLAVE PARA ENTENDER EL COMPORTAMIENTO CINÉTICO