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*AMINOCIDOS, PPTIDOS Y PROTEINASUNIVERSIDAD CATLICA DE SALTAFAC. DE CS AGRARIAS Y VETERINARIASAO 2008FARM. PABLO F. CORREGIDOR
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*AMINOCIDOS
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*TODOS LOS AMINOCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS
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*CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS
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*POLARES CON CARGA
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*NO POLARES ALIFTICOS
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*NO POLARES AROMTICOS
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*POLARES SIN CARGA
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*BSICOS (O CARGADOS +)CIDOS (O CARGADOS -)
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*AMINOCIDOS ESCENCIALES
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*Aminocidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre.Deben ser administrados en la dieta.Son 10:val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
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*AMINOCIDOS POCO USUALES
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*gamma-carboxiglutamato 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la protena fibrosa llamada colgeno.N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (protena contrctil del msculo)Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulacin de la sangre.Selenocistena: en la glutatin peroxidasa.Ornitina y Citrulina: no se encuentran en protenas. Intervienen en la biosntesis de arginina y el ciclo de la urea.
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*PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS
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*PROPIEDADES CIDO-BASE
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*Punto isoelctricoA pH cido: prevalece la especie con carga +A pH bsico: prevalece la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero. (zwitterin)pI = pK1 + pK2 para un aa neutro 2Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero.
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*ELECTROFORESIS
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*Propiedades qumicasFormacin de enlaces PEPTDICOS:
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*PUENTES DI SULFUROFormacin de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)
CISTINA
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*OTRAS PROPIEDADES QUMICASReaccin con cido ntrico: identificacin de aa aromticos.Reaccin con ninhidrina: compuestos coloreadosReaccin con Rvo. de Sanger ( 1-flor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.
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*PPTIDOS
- *Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons (
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*NOMENCLATURASe nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa.Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena
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*PEPTIDOSEJEMPLOS:OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero.GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.ANTIBITICOSGLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.
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*PROTEINAS
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*DEFINICINBiopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.Estn formadas por C, H, O, N y S
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Por su naturaleza qumicaSIMPLESCONJUGADAS
CLASIFICACIN DE LAS PROTEINASPor la forma que adoptaFIBROSAGLOBULAR
Por su funcin BiolgicaENZIMASPROTENAS DE TRANSPORTECONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSAREGULADORASNUTRIENTESHORMONAS
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*PROPIEDADES DE LAS PROTEINASPROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico.SOLUBILIDAD:Forman dispersiones en aguaEfecto del pH: hace variar la carga.Efecto de las sales:Baja [ ]: aumenta la solubilidadAlta [ ]: disminuye la solubilidadEfecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.
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*ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS
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*Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA CUATERNARIA
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*ESTRUCTURA PRIMARIAHace referencia a:La identidad de aminocidos.La secuencia de aminocidos.La cantidad de aminocidos.La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
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*ESTRUCTURA SECUNDARIAInteraccines entre aa que se encuentran prximos en la cadena.La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.Los aa interaccionan por puentes H.Tipos de estructuras secundarias:HLICE ALFAHOJA PLEGADA BETAAL AZAR.
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*HELICE ALFALos grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.Hay 3.6 aa por vuelta.Ej: queratina.
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*HOJA PLEGADA BETALos grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.Ej. Fibrona (seda)
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*ESTRUCTURA TERCIARIAUna cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.Protenas globulares: se pliegan como un ovillo.Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado.Ej: mioglobina
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*ESTRUCTURA TERCIARIA
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*ESTRUCTURA CUATERNARIASurge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias.Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
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*Desnaturalizacin de protenasProceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia biolgicaAgentes: Fsicos:Qumicos Calor solventes orgnicos Radiaciones soluc. de urea conc. Grandes presiones sales
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*MIOGLOBINA
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*Es una protena conjugada (hemoprotena) formada por:Fraccin proteica: globinaFraccin no proteica (grupo prosttico)Porcin orgnica: grupo HEMPorcin inorgnica: tomo de Fe+2.Funcin: transporte de O2 en el msculo
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*HEMOGLOBINA
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*Es una protena conjugada al igual que la mioglobina.Est formada por 4 subunidades (estructura 4)2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)Presenta fenmeno de cooperativismo positivo.Formas:OxihemoglobinaCarboxihemoglobinaMetahemoglobina: Fe+3
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*INMUNOGLOBULINAS
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*PROTEINAS DEL PLASMAALBUMINA: transporta ac. grasos.FIBRINGENO: prot. que interviene en la coagulacin.GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y gIMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.
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L: cadenas livianasH: cadenas pesadasExisten 5 tipos: a, b, g, m, e
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*Fc: con actividad biolgica, define la clase de cadena pesada.Fab: unin al Ag.Dominios ctes: (oscuros)CHCLDominios variables: (claros)Responsables de la unin al Ag.VH: definen los 5 tipos de cadenas H.VL
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*FIN