TEKNOLOGI ENZIMMekanisme Kerja Enzim

By : Mursyid

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

Enzyme : Making reactions go faster

Increasing the temperature make molecules move faster

Biological systems are very sensitive to temperature changes.

Enzymes can increase the rate of reactions without increasing the temperature.

They do this by lowering the activation energy.

They create a new reaction pathway “a short cut”

Bagaimana Enzim bekerja?

Reaksi tanpa enzim:◦Lambat◦Membutuhkan suhu yang tinggi ◦Tekanan yang tinggi

Reaksi enzimatis◦Enzim memberikan suatu lingkungan yg

spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi

Cara kerja enzim

Enzim membantu mempercepat reaksi kimia.

Enzim tidak dapat mengubah titik kesetimbangan reaksi yang dikatalisisnya.

Enzim juga tidak akan habis dipakai. Dengan cara menurunkan energi

aktivasi reaksi ΔG.

Reaction pathwayChemical reactions need an initial input of energy = THE ACTIVATION ENERGY

Energi Aktivasi (Ea) adalah jumlah energi (dalam kalori) yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas energi.

Tahap transisi adalah batasan energi yang digunakan untuk membawa semua molekul menuju bentuk reaktif.

TEORI EMIL FISHER (1894) “LOCK AND KEY MODEL” Enzymes are specific

each one helps only one type of reaction to occur.

Each enzyme has a unique “active site”. An enzyme binds a substrate molecule in its

active site.

When the substrate is bound to the enzyme, the bonds are easier to break, so less energy is required for the reaction to occur.

The Lock and Key Hypothesis

Fit between the substrate and the active site of the enzyme is exact

Like a key fits into a lock very preciselyThe key is analogous to the enzyme and the

substrate analogous to the lock. Temporary structure called the enzyme-substrate

complex formed Products have a different shape from the

substrate Once formed, they are released from the active

site Leaving it free to become attached to another

substrate

MODEL DANIEL KOSHLAND (1958) : “THE INDUCED FIT HYPOTHESIS”

Some proteins can change their shape (conformation)

When a substrate combines with an enzyme, it induces a change in the enzyme’s conformation

The active site is then moulded into a precise conformation

Making the chemical environment suitable for the reaction

The bonds of the substrate are stretched to make the reaction easier (lowers activation energy)

sebelum terjadi hubungan E–S , kedua molekul saling mendekat karena adanya gugus-gugus aktif ( -NH2, -PO4, -SH, -OH, -COOH, dsb ) terjadi “KONFORMASI” dari molekul === bentuk molekul jadi sesuai dan serasi dengan molekul S == = terjadi E – S complex

Inhibitors

•Inhibitors are chemicals that reduce the rate of enzymic reactions.

•They are usually specific and they work at low concentrations.

•They block the enzyme but they do not usually destroy it.

•Many drugs and poisons are inhibitors of enzymes in the nervous system.

Inhibitor

Reversible (tidak stabil)

Kompetitif

Non-kompetitif

Un-kompetitif

Irreversible (stabil)

Penghambat kerja Enzim

Penghambatan Irreversible•Senyawa penghambat akan terikat secara

kovalen pada sisi aktif, atau sedikitnya senyawa tersebut terikat sedemikian kuat sehingga disosiasi terjadi sangat lambat.

•Cth : Diisopropilfosfoflouridat (DIPF), bereaksi dengan residu serin pada lokasi sisi aktif enzim asetilkolin esterase membentuk kompleks Diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif.

•Akibatnya, terjadi gangguan pemindahan infuls syaraf.

Penghambatan reversible : Competitive

• inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif

• Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI

• krn terikat scr reversible penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang

penghambatan non-competitive

• inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif)

• jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat komplek

• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat

• Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax –nya

Penghambatan un-competitive

• Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim

• Berbeda dgn non-competitive inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek

• Sehingga tidak terikat pd enzim bebas

• Vmax berubah, dan Km juga berubah

Teori Leonor Michaelis – Maud Menten 1913

Enzyme reactions

enzyme + productenzyme-substrate complex

E +PES

enzyme + substrate enzyme-substrate complex

E +S ES

Hubungan Konsentrasi substrat dengan kecepatan reaksi enzimatis (V = velositas)

Km & Vmax Km & Vmax

Experimental procedure for studying the kinetics of the hexokinase reaction., v is plotted as afunction of [S]. The curve is hyperbolic, approaching vmax

Persamaan Michaelis-Menten

Semakin tinggi konsentrasi substrat, reaksi enzimatis semakin cepat, sampai mencapai kecepatan yang tetap.

Lineweaver Burk equation

Tugas Buat makalahTema : “Senyawa penghambat dalam

bahan makanan”Komponen : Jenis, struktur, mekanisme

penghambatan, dll.

Syarat :•Huruf : times new roman : 12 : 1,5•Maksimal : 10 halaman•Waktu : 1 minggu.

Terima Kasih